home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00392 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  3.9 KB  |  75 lines
  1. ********************************************************
  2. * Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signatures *
  3. ********************************************************
  4.  
  5. A number of  different  prokaryotic  oxidoreductases  that require  and bind a
  6. molybdopterin  cofactor have  been shown [1,2] to share a number of regions of
  7. sequence similarity. These enzymes are:
  8.  
  9.  - Escherichia coli respiratory nitrate  reductase (EC 1.7.99.4).  This enzyme
  10.    complex allows the bacteria  to  use nitrate as an electron acceptor during
  11.    anaerobic growth.  The enzyme is composed of three different chains: alpha,
  12.    beta  and gamma.  The alpha chain (gene narG)  is the molybdopterin-binding
  13.    subunit.  Escherichia coli  encodes for  a second, closely related, nitrate
  14.    reductase complex  which also contains a  molybdopterin-binding alpha chain
  15.    (gene narZ).
  16.  - Escherichia coli anaerobic dimethyl sulfoxide  reductase  (DMSO reductase).
  17.    DMSO reductase is the terminal reductase during anaerobic growth on various
  18.    sulfoxide  and N-oxide compounds.  DMSO  reductase  is  composed  of  three
  19.    chains: A, B and C. The A chain (gene dmsA) binds molybdopterin.
  20.  - Biotin  sulfoxide reductase  (gene bisC). This enzyme reduces a spontaneous
  21.    oxidation  product  of  biotin,  BDS,  back to biotin.  It may  serve  as a
  22.    scavenger, allowing the cell to use biotin sulfoxide as a biotin source.
  23.  - Methanobacterium formicicum formate  dehydrogenase (EC 1.2.1.2).  The alpha
  24.    chain (gene fdhA) of this dimeric enzyme binds a molybdopterin cofactor.
  25.  - Escherichia coli formate dehydrogenases -H (gene fdhF), -N (gene fdnG)  and
  26.    -O (gene fdoG).  These enzymes are responsible for the oxidation of formate
  27.    to carbon  dioxide.  In  addition   to molybdopterin, the alpha (catalytic)
  28.    subunit also contains an active site, selenocysteine.
  29.  - Wolinella  succinogenes  polysulfide reductase  chain.   This  enzyme  is a
  30.    component of the phosphorylative electron transport system with polysulfide
  31.    as the  terminal acceptor. It is composed of three chains: A, B and C.  The
  32.    A chain (gene psrA) binds molybdopterin [3].
  33.  - Escherichia coli trimethylamine-N-oxide reductase  (EC 1.6.6.9) (gene torA)
  34.    [4].
  35.  
  36. These proteins range from 715 amino acids (fdhF) to 1246 amino acids (narZ) in
  37. size.
  38.  
  39. We derived three signature patterns for these enzymes. The first is based on a
  40. conserved region  in the N-terminal section and contains two cysteine residues
  41. perhaps involved  in  binding  the molydboterin cofactor. It  should  be noted
  42. that this region is not present in bisC.  The second pattern is derived from a
  43. conserved region located in the central part of these enzymes.
  44.  
  45. -Consensus pattern: [STN]-x-[CG]-x(2,3)-C-[STAG]-[GSV]-x-C-x-[LIVMFYW]-x-
  46.                     [LIVMA]-x(3,4)-[DN]
  47. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  48.  for bisC and torA.
  49. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  50.  
  51. -Consensus pattern: [STA]-x-[STAC](2)-x(2)-[STA]-D-[LIVM](2)-L-P-x-[STAC](2)-
  52.                     x(2)-E
  53. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  54.  for fdnG and fdoG.
  55. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  56.  
  57. -Consensus pattern: A-x(3)-[GT]-I-x-[DNQ]-x-[DEA]-x-[LIVM]-x-[LIVM]-x-[NS]-
  58.                     x(2)-[GS]-x(5)-A-x-[LIVM]-[ST]
  59. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  60. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  61.  
  62. -Last update: June 1994 / Text revised.
  63.  
  64. [ 1] Wooton J.C., Nicolson R.E., Cock J.M., Walters D.E., Burke J.F.,
  65.      Doyle W.A., Bray R.C.
  66.      Biochim. Biophys. Acta 1057:157-185(1991).
  67. [ 2] Bilous P.T., Cole S.T., Anderson W.F., Weiner J.H.
  68.      Mol. Microbiol. 2:785-795(1988).
  69. [ 3] Krafft T., Bokranz M., Klimmek O., Schroeder I., Fahrenholz F.,
  70.      Kojro E., Kroeger A.
  71.      Eur. J. Biochem. 206:503-510(1992).
  72. [ 4] Mejean V., Lobbi-Nivol C., Lepelletier M., Giordano G., Chippaux M.,
  73.      Pascal M.-C.
  74.      Mol. Microbiol. 11:1169-1179(1994).
  75.